La diversidad funcional de proteina fosfatasa-1 y su papel en la regulación celular
Categoría: Conferencias
jueves , 23 de febrero de 2006
La fosforilación reversible de proteínas es un mecanismo que regula una gran variedad de procesos celulares y en particular la transmisión de señal. La proteína fosfatasa-1 (PP1) representa el mayor grupo de serina/treonina proteína fosfatasas. PP1 regula el metabolismo del glucógeno, el transporte intracelular, la contracción muscular, la síntesis proteica y la división celular. Esta diversidad funcional es consecuencia de la unión de un pequeño número de subunidades catalíticas con una amplia diversidad de subunidades reguladoras. Describimos aquí la proteína SIPP1, un factor del procesamiento de pre-mRNA que se une a PP1 y a la proteína PQBP-1. Dado que mutaciones en PQBP-1 es una de las causas del síndrome de retraso mental ligado al cromosoma X y que por otra parte, PQBP-1 se une a ataxina- 1 y a otras proteínas con extensiones de poliglutamina causantes de enfermedades neurodegenerativas, SIPP-1 puede estar implicado en la patogénesis de estas enfermedades.
INTERVENCIONES
José Miguel Ortiz Melón
Biografía
JOSÉ MIGUEL ORTIZ MELÓN
Es Licenciado (1966) y Dr. en Farmacia (1969) por la Universidad Complutense y especialista en Bioquímica Clínica (1986). Realizó la Tesis Doctoral en el Departamento de Bioquímica de la Facultad de Farmacia de Madrid bajo la dirección de la Dra. Maria Cascales y trabajó como postdoctoral en el Departamento de Bacteriología de la Universidad de Bristol (UK)(1969-71) con el Prof. Mark H. Richmond, en la Universidad de Washington (USA) (1972-73) con el Prof. Stanley Falkow y como profesor visitante, en el MRC Human Genetics Unit de Edimburgo con el Prof. Nicholas D. Hastie (1989-90). Colaborador Científico por oposición del CSIC (1972) en el Instituto de Fisiología y Bioquímica de Madrid. Profesor Agregado de Bioquímica en la Universidad del País Vasco (1974-76). Catedrático de Bioquímica en la Universidad de Santiago (1976-78) se trasladó a la Facultad de Medicina de la Universidad de Cantabria en 1978. Ha sido Vicerrector de Investigación (1979-80), Rector de la Universidad de Cantabria(1980-84), Jefe de Servicio de Bioquímica en el Hospital Universitario Marques de Valdecilla (1984-90) y Director del Departamento de Biología Molecular (1990-94). Sus trabajos de investigación están relacionados con el metabolismo de aminoácidos, la biogénesis de la pared celular bacteriana, la biología molecular de plásmidos bacterianos y la fosforilación de proteínas. Ha dirigido 12 tesis doctorales. Ha presentado 55 comunicaciones en Congresos y publicado 64 trabajos de investigación. Es autor de 8 libros y ha participado en la organización de 10 Congresos científicos y como Presidente del X Congreso de la Sociedad Española de Bioquímica. Ha participado o participa como miembro ordinario en diversas Sociedades científicas y en comités de evaluación y asesoramiento como el Consejo Nacional de Educación(1980-84), la Comisión Asesora para la Investigación Científica y Técnica (CAYCYT)(1982-86), el Consejo Científico del Centro Nacional de Biología Celular y Retrovirus (1995), el Consejo Científico de la Fundación Valdecilla (1986), el Consejo Social de la Universidad de Cantabria (1992-94). Es Académico de Numero de la Real Academia de Medicina de Cantabria y ha recibido el premio la Real Academia Nacional de Farmacia (1975) y el de Montañés del Año del Ateneo de Santander(1980).
La fosforilación reversible de proteínas es un mecanismo que regula una gran variedad de procesos celulares y en particular la transmisión de señal. La proteína fosfatasa-1 (PP1) representa el mayor grupo de serina/treonina proteína fosfatasas. PP1 regula el metabolismo del glucógeno, el transporte intracelular, la contracción muscular, la síntesis proteica y la división celular. Esta diversidad funcional es consecuencia de la unión de un pequeño número de subunidades catalíticas con una amplia diversidad de subunidades reguladoras. Describimos aquí la proteína SIPP1, un factor del procesamiento de pre-mRNA que se une a PP1 y a la proteína PQBP-1. Dado que mutaciones en PQBP-1 es una de las causas del síndrome de retraso mental ligado al cromosoma X y que por otra parte, PQBP-1 se une a ataxina- 1 y a otras proteínas con extensiones de poliglutamina causantes de enfermedades neurodegenerativas, SIPP-1 puede estar implicado en la patogénesis de estas enfermedades.